Inhibidores Enzimáticos

  Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye o para su funcionamiento. 

  Este es un concepto sencillo de entender, ya que es simplemente que una  molécula, por ejemplo una proteína, se une a otra y esto hace que disminuya el funcionamiento de la misma. Pero este simple concepto tiene mucha importancia por varias razones que veremos a continuación.

  Al disminuir la acción de las enzimas, los inhibidores marcan y regulan las acciones de las enzimas, que son las máquinas de producción de las células. Es como si tuviésemos un coche con solo un pedal, el de freno. Entonces, si fuera este el caso, la única manera de controlar al coche sería mediante el pedal de freno, y sin éste sería imposible realizar una conducción eficaz. En el caso de las enzimas ocurre algo similar, y los inhibidores serían como el pedal de freno que regula su acción. 

  Si por ejemplo tenemos a la enzima que sirve para guardar azúcar, o sea glucosa, dentro de nuestras reservas en el hígado, y dejamos de comer y necesitamos usar el azúcar, esta enzima nos servirá menos, y entonces necesitamos inhibirla para que vaya por ejemplo al músculo, donde es necesario. Este sería un ejemplo de utilidad de los inhibidores enzimáticos.

  Otros ejemplo sería en medio de una encrucijada metabólica. Si tenemos esta enzima que produce 2 productos, pero queremos sobre todo este producto y no el otro, una manera eficaz de controlar que haya más de este producto y menos de este otros sería colocar un inhibidor enzimático en este punto, y gracias a esto, el producto se acumulará en este punto y entonces se redirigirá hacia esta vía metabólica, de tal manera que se cumplirán las necesidades de la célula.

  Gracias a esta capacidad, existen muchas utilidades para los inhibidores enzimáticos. Por ejemplo, existen algunos medicamentos, como la penicilina, que funciona inhibiendo a una enzima que forma la pared de algunas bacterias, y mediante esta inhibición, termina causando la muerte de la bacteria. La penicilina al final no es más que un inhibidor enzimático de la formación de  paredes de algunas bacterias. También otros medicamentos, o por ejemplo algunos herbicidas usan inhibidores enzimáticos para cumplir su función.

   

TIPOS DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS REVERSIBLES.

    Los inhibidores enzimáticos son proteínas que sirven para disminuir la actividad de las enzimas. Esto sirve sobre todo como regulador de su función, es decir, para ajustar la función que tienen. Y también se usan ciertos inhibidores para otras cosas, como por ejemplo antibióticos u otros medicamentos que actúan siendo inhibidores enzimáticos.

  Los inhibidores enzimáticos reversibles se unen a la enzima de una manera más débil que un inhibidor irreversible. Por ello, generalmente no hacen uniones covalentes con las enzimas, y por su debilidad de unión, se pueden eliminar por ejemplo diluyendo al medio.

  Dentro de los inhibidores reversibles, hay varios tipos. Por ejemplo,  supongamos que tenemos una enzima que se dedica a partir a una molécula en 2. Puede darse el caso de que el inhibidor sea una sustancia muy parecida al sustrato, solo que a diferencia de éste no sirve para generar el producto final, y por lo tanto sería el equivalente a causar un bloqueo en la cadena de montaje. En este caso, el inhibidor compite contra el sustrato real, de tal manera que la acción depende de cuánto hay de sustrato y cuánto hay de inhibidor.

  Otra forma de inhibir sería que el inhibidor no compita contra el sustrato, sino que sepa unirse a la enzima y pulsar algún interruptor donde baje su actividad, por ejemplo modificando su forma. En este caso no importa cuánto haya de sustrato, sino simplemente cuánto haya de inhibidor, ya que no hay competencia entre ambos; el inhibidor no compite.

  Existe también un tercer tipo de inhibición, que se llama mixta, y en este caso el inhibidor se una tanto a la enzima como al sustrato, y sería como una mezcla de los anteriores.

 

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS IRREVERSIBLES.

  

    Los inhibidores enzimáticos son proteínas que sirven para disminuir la actividad de las enzimas. Esto sirve sobre todo como regulador de su función, es decir, para ajustar la función que tienen. Y también se usan ciertos inhibidores para otras cosas, como por ejemplo antibióticos u otros medicamentos que actúan siendo inhibidores enzimáticos.

  Los inhibidores enzimáticos irreversibles se unen de manera más fuerte a las enzimas que inhiben, y esto les da ciertas características distintivas. 

  En primer lugar, suelen ser muy específicos para un tipo determinado de enzimas, es decir, tienen alta especificidad. No suelen destruir a la proteína, sino que la alteran en su forma para que dejen de funcionar. 

   Los inhibidores irreversibles actúan hasta que el fin de la vida de la enzima; una vez la inactivan, ésta no puede volver a reactivarse. De ahí su nombre. Por ello, también suelen durar más tiempo en su acción. Un ejemplo es la aspirina, que se une de manera irreversible a una enzima que sirve para que las plaquetas se unan entre sí, que se llama ciclooxigenasa, y evita ésto y con ello disminuye la coagulación de la sangre.  Si uno dejara de tomar aspirina hoy, necesitaría varios días para que la acción de estas enzimas vuelva a funcionar, ya que es necesario que se creen nuevas enzimas para que éstas funcionen, porque las inhibidas, aunque se deje de dar el medicamento, ya están irreversiblemente inhibidas.